BioquímicaCinética enzimática: inibição competitivaNível 3
Um paciente ingeriu bebida adulterada com metanol. No fígado, a enzima álcool desidrogenase converte o metanol em formaldeído, que é tóxico. O etanol também é substrato dessa mesma enzima, tem maior afinidade por ela e disputa com o metanol o mesmo sítio ativo.
Do ponto de vista da cinética enzimática, em relação à conversão do metanol, o etanol:
Areduz a Vmax da enzima, sem alterar o Km aparente para o metanol
Bliga-se a um sítio alostérico e modifica a forma do sítio ativo
Cinativa a enzima de modo irreversível, por meio de ligação covalente
Daumenta o Km aparente para o metanol, sem alterar a Vmax, e seu efeito pode ser superado com mais substrato✓ correta
Ebloqueia o sítio ativo de forma permanente, mesmo diante de excesso de metanol
Resposta correta: alternativa D
💡 Explicação
A alternativa D está correta. O etanol é um substrato concorrente que ocupa o mesmo sítio ativo da álcool desidrogenase e, por isso, se comporta como inibidor competitivo da conversão do metanol. É preciso mais metanol para atingir metade da velocidade máxima (o Km aparente aumenta), mas a Vmax não muda, porque um excesso de substrato desloca o competidor. A alternativa A descreve a inibição não competitiva, em que o inibidor se liga fora do sítio ativo e reduz a Vmax. As alternativas C e E descrevem a inibição irreversível, como a dos organofosforados sobre a acetilcolinesterase, cujo efeito não se reverte com mais substrato. A alternativa B confunde a regulação alostérica com a competição pelo sítio ativo.Questão enviada por Equipe Canetinha ao banco público do Canetinha.