BioquímicaCinética enzimática: tipos de inibição e interpretação de Km e VmaxNível 3
Em um laboratório de bioquímica, os alunos medem a atividade de uma enzima com diferentes concentrações de substrato. Sem inibidor, obtêm Km = 2 mM e Vmax = 100 µmol/min. Na presença de uma concentração fixa do composto X, obtêm Km aparente = 1 mM e Vmax = 50 µmol/min. Aumentar muito a concentração de substrato não restaura a Vmax original, e a remoção de X por diálise devolve a atividade normal.
Qual tipo de inibição o composto X exerce?
AInibição competitiva, porque X se liga ao sítio ativo da enzima livre
BInibição não competitiva pura, porque X se liga com igual afinidade à enzima livre e ao complexo enzima-substrato
CInibição irreversível, porque X modifica covalentemente um resíduo do sítio catalítico
DAtivação alostérica, porque o Km aparente diminuiu e a afinidade pelo substrato aumentou
EInibição incompetitiva, porque X se liga apenas ao complexo enzima-substrato, reduzindo Km e Vmax na mesma proporção✓ correta
Resposta correta: alternativa E
💡 Explicação
A alternativa E está correta: a queda proporcional de Km e Vmax (ambos caíram pela metade) é a marca da inibição incompetitiva, em que o inibidor se liga só ao complexo ES; no gráfico de Lineweaver-Burk, isso gera retas paralelas. A queda do Km reflete o deslocamento do equilíbrio em favor do complexo ES, que fica retido pelo inibidor, e não um ganho real de eficiência catalítica. Por isso a alternativa D é falsa, já que a Vmax diminuiu. Na inibição competitiva (A), a Vmax não mudaria. Na não competitiva pura (B), o Km seria o mesmo. A recuperação da atividade após diálise afasta a inibição irreversível (C).Questão enviada por Equipe Canetinha ao banco público do Canetinha.