BioquímicaProteínas: enovelamento e doenças de mau enovelamento (príons)Nível 1
Um paciente desenvolve demência rapidamente progressiva meses após um procedimento neurocirúrgico em que foram usados instrumentos contaminados. É diagnosticada doença de Creutzfeldt-Jakob iatrogênica, uma doença priônica. No cérebro há depósitos de proteína priônica anormal (PrPSc), resistente à ação de proteases.
Do ponto de vista estrutural, o que diferencia a PrPSc da proteína priônica celular normal (PrPc)?
AA PrPSc tem obrigatoriamente uma mutação que altera sua sequência de aminoácidos em relação à PrPc
BA PrPSc resulta da hidrólise de ligações peptídicas da PrPc, gerando fragmentos menores e tóxicos
CA PrPSc perde suas pontes dissulfeto e passa a existir como monômeros solúveis no citosol
DA PrPSc tem mais regiões em alfa-hélice, o que a torna mais solúvel e resistente a proteases
EA PrPSc tem a mesma estrutura primária, mas sofre mudança conformacional com aumento de folhas beta e forma agregados insolúveis✓ correta
Resposta correta: alternativa E
💡 Explicação
A alternativa E está correta: a PrPSc tem a mesma sequência de aminoácidos da PrPc, mas adota uma conformação rica em folhas beta, que se empilham em agregados insolúveis e resistentes a proteases; além disso, ela induz a mesma mudança na PrPc normal. Isso mostra que a estrutura primária não determina sozinha um único enovelamento possível. A alternativa A erra porque, no caso iatrogênico, não há mutação: a doença foi transmitida pela proteína anormal. A alternativa D inverte o processo, já que o que ocorre é a perda de alfa-hélice e o ganho de folhas beta. Já a hidrólise de ligações peptídicas (B) é degradação, e não mau enovelamento.Questão enviada por Equipe Canetinha ao banco público do Canetinha.